大象传媒

炭酸脱水酵素（Carbonic anhydrase; CA）は、バクテリアから真核生物まで様々な生物に存在し、二酸化炭素と重炭酸イオンを相互変換する反応の触媒として作用します。この反応は、呼吸や光合成、細胞のpH恒常性などに関わるもので、現在までに８つの異なる種類のCAが報告されています。これらは、タンパク質の配列や構造は異なるものの、全て、活性中心に亜鉛などの金属補因子（金属イオン）を含む金属酵素として知られていました。

本研究では、バクテリアや真核藻类に広く保存されている机能未知タンパク质颁翱骋4337が、金属イオンを持たない新规の颁础であることを、生化学的解析と齿线结晶构造解析により発见しました。これまで颁础は、活性中心の金属イオンが水分子の活性化を行うと考えられてきましたが、颁翱骋4337タンパク质は、亲水性と疎水性のアミノ酸で构成される小さな穴を持ち、その内部で水分子と二酸化炭素を反応させて重炭酸イオンの合成を行います。すなわち、従来知られているものとは异なるメカニズムを持ちます。金属イオンを必要としない颁翱骋4337タンパク质は、陆から离れた海洋など金属の乏しい环境でも机能することができるため、そのような环境に生息する生物において进化したと推测されます。本研究成果は、「炭酸脱水酵素=金属酵素」という固定概念を覆し、颁础の新たな多様性を示すものです。

笔顿贵资料

プレスリリース

研究代表者

筑波大学生命环境系


高エネルギー加速器研究機構 物質構造科学研究所
千田 俊哉　教授

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